Catturare movimenti molecolari ad alta velocità in un singolo cristallo

Comprendere il comportamento della materia è fondamentale per lo sviluppo di campi scientifici come la biologia, la chimica e la scienza dei materiali. La cristallografia a raggi X ha svolto un ruolo essenziale in questo sforzo, consentendo agli scienziati di determinare con precisione le strutture molecolari. Negli esperimenti tradizionali di cristallografia a raggi X, un singolo cristallo viene esposto più volte ai raggi X per ottenere segnali di diffrazione. Ciò rappresenta un problema, poiché la struttura del campione viene modificata o danneggiata dall’esposizione ai raggi X.

Negli ultimi anni, i progressi tecnologici hanno consentito lo sviluppo della cristallografia a sequenza di femtosecondi (TR-SFX). Nella cristallografia seriale, un cristallo viene esposto ai raggi X una sola volta, consentendo di misurare il campione nelle migliori condizioni possibili in cui il cristallo non viene danneggiato dai raggi X. Questa viene poi combinata con la popolare tecnica di risoluzione temporale, che consente di seguire in tempo reale i cambiamenti strutturali delle molecole nei cristalli durante la reazione.

Tuttavia, TR-SFX finora si è limitato solo allo studio di campioni proteici. Se l’uso di TR-SFX può essere esteso a campioni non proteici, si apriranno opportunità per studiare la cinetica in tempo reale su una gamma più ampia di materiali, compresi quelli essenziali per semiconduttori e batterie.

Per la prima volta, i ricercatori guidati dal direttore dell'IHEE Hyotcherl del Center for Advanced Reaction Dynamics dell'Institute for Basic Science (IBS) hanno applicato TR-SFX a un sistema diverso dalle proteine. Il materiale scelto era un campione chiamato rete di coordinazione porosa – 224 (Fe) e PCN – 224 (Fe), per dimostrare la fattibilità della cristallografia sequenziale. A livello molecolare, consentendo loro di monitorare il movimento molecolare in tempo reale con precisione atomica. Il campione è costituito da monossido di carbonio (CO) adsorbito su derivati ​​della porfirina Fe e gruppi di zirconio (Zr) che si ripetono in una struttura metallo-organica.

READ  Il dottor Anthony Fauci afferma che gli Stati Uniti non si chiuderanno nonostante il boom di Delta in mutamento

Il motivo per cui TR-SFX in precedenza si limitava a studiare solo campioni proteici era che erano necessari standard molto più elevati per valutare le strutture dei campioni non proteici. Pertanto, il team IBS ha dovuto migliorare significativamente le specifiche della cristallografia per soddisfare questi standard elevati. L'impostazione del team ha rivelato la struttura cristallina in un totale di 33 punti temporali che vanno da 100 femtosecondi a 3 nanosecondi (10-9 secondi). Si tratta di un progresso rispetto ai precedenti studi TR-SFX sulle proteine, che tipicamente riportano strutture cristalline solo a circa 10 punti temporali. Questo aumento significativo nella risoluzione temporale, quasi tre volte superiore a quella degli studi precedenti sulle proteine, ha consentito una rappresentazione più accurata dei cambiamenti strutturali su un lungo periodo di tempo.

Quando PCN-224(Fe) viene irradiato con la luce, l'anidride carbonica adsorbita sulla porfirina di ferro viene separata, dando inizio a una serie di cambiamenti strutturali. Utilizzando TR-SFX potenziato, i ricercatori sono stati in grado di osservare questi cambiamenti strutturali con un dettaglio senza precedenti, con una risoluzione temporale di femtosecondi di 10-15 secondi e una risoluzione atomica di 10-10 Metro (o angstrom).

Sono stati in grado di identificare tre diversi percorsi di cambiamento strutturale: doming, che è il movimento degli atomi di ferro nelle porfirine di ferro fuori dal piano della porfirina; Modo fononico degli atomi di zirconio e ferro; E movimento vibrazionale casuale con l'aumento della temperatura. Con questo studio, i ricercatori hanno dimostrato che le misurazioni TR-SFX possono essere applicate a sistemi chimici, il che rappresenta un importante passo avanti nel dimostrare l’applicazione pratica di questa tecnica.

READ  L'innovativa tecnologia polypixel mappa la biochimica delle barriere coralline

Questo studio rappresenta una pietra miliare importante per la comunità scientifica, poiché è la prima volta che il comportamento molecolare viene osservato in tempo reale utilizzando la cristallografia seriale. Utilizzando TR-SFX, una tecnologia che fornisce un'elevata risoluzione spaziotemporale, il team è stato in grado di catturare sottili cambiamenti strutturali nelle molecole allo stato solido in tempo reale.

“Poiché i progressi tecnici e i metodi analitici proposti in questo studio possono essere ampiamente utilizzati per monitorare molte altre reazioni in fase cristallina di diversi sistemi molecolari, questa ricerca non solo apre nuovi orizzonti in questo campo”, ha affermato il direttore del Center for Advanced Molecular Interaction Dinamica. “Per la ricerca sulla struttura molecolare ma ha anche innumerevoli applicazioni nelle future scoperte scientifiche.”

/Liberazione generale. Questo materiale dell'organizzazione/degli autori originali può essere di natura cronologica ed è modificato per motivi di chiarezza, stile e lunghezza. Mirage.News non assume posizioni aziendali o partiti e tutte le opinioni, posizioni e conclusioni qui espresse sono esclusivamente quelle degli autori. Visualizzale integralmente qui.

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato. I campi obbligatori sono contrassegnati *

Torna in alto